【摘要】目的唾液凝集素（salivary agglutinin，SAG）的主要结构域蛋白N—SRCR能够抑制HIV-1感染细胞。为了对N—SRCR和HIV-1病毒的作用机制进行系统研究，文中诱导制备并分离了抗N-SRCR蛋白的单克隆抗体（mAb）。方法以CHO细胞表达的纯化蛋白N-SRCR免疫4周龄BALB／c小鼠，末次加强免疫后取其脾细胞与骨髓瘤细胞SP2／0-Ag-14融合，应用间接ELISA筛选分泌N—SRCR抗体的阳性杂交瘤细胞。用HiTrapProteinG柱纯化IgG抗体，SDS—PAGE检测纯化效果，间接ELISA确定效价，Western blot鉴定抗体特异性。结果获得1株稳定分泌抗N—SRCR蛋白的杂交瘤细胞株，命名为1D6。SDS-PAGE结果显示IgG抗体纯度较高，ELISA测定1D6抗体效价大于100×2^5。结论成功制备了抗N-SRCR的单克隆抗体，为进一步研究N—SRCR的生物学功能以及SRCR结构域与HIV-1囊膜蛋白gp120的相互作用提供了实验材料。